Responda:
Inibir a função das enzimas torna-se inativa ou reduz sua eficiência.
Explicação:
Inibidores competitivos são moléculas que são muito semelhantes às enzimas do substrato natural e, portanto, competem pelo sítio ativo. Como resultado, o inibidor liga-se ao sítio ativo e permanece seu, impedindo novas reações.
A enzima pode reagir com o inibidor e libertar os produtos como normalmente faria no seu substrato, assim o inibidor e o substrato competem pelo local activo.
Não competitivo os inibidores ligam-se a um sítio alostérico da enzima (sítio A na enzima que não é o ativo). Isso resulta em uma mudança conformacional da proteína, distorcendo o sítio ativo e, portanto, é incapaz de se ligar ao substrato. Desde que o inibidor não competitivo esteja ligado, a enzima permanece inativa.
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Algumas bactérias são deixadas em seu corpo, que encontrarão maneiras de se tornar resistente ao antibiótico. Jay ainda pode ter algumas das bactérias deixadas em seu corpo. Mesmo que ele esteja se sentindo melhor, isso não significa que a bactéria que o fez sentir-se doente em primeiro lugar tenha desaparecido. As bactérias, se houver, podem encontrar maneiras de contornar o antibiótico, para que as bactérias restantes tentem evoluir para se tornarem resistentes ao antibiótico, e desencadearão uma nova infecção, e desta vez o mesmo antibiótico n
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Alguns exemplos de inibidores competitivos e não competitivos podem ser encontrados abaixo. As enzimas podem ter inibidores competitivos ou não competitivos. Inibidores competitivos Relenza Este é um medicamento sintético projetado para tratar indivíduos com o vírus da gripe. A neuraminidase enzimática viral faz com que os virions sejam liberados das células infectadas no corpo após a clivagem de uma proteína de ancoragem. O medicamento Relenza atua como um inibidor competitivo, ligando-se ao sítio ativo da neuraminidase para evitar a clivagem da proteína de ancor
Por que os inibidores enzimáticos são importantes? + Exemplo
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