Quais são os inibidores enzimáticos (competitivos e não competitivos)?

Quais são os inibidores enzimáticos (competitivos e não competitivos)?
Anonim

Responda:

Inibir a função das enzimas torna-se inativa ou reduz sua eficiência.

Explicação:

Inibidores competitivos são moléculas que são muito semelhantes às enzimas do substrato natural e, portanto, competem pelo sítio ativo. Como resultado, o inibidor liga-se ao sítio ativo e permanece seu, impedindo novas reações.

A enzima pode reagir com o inibidor e libertar os produtos como normalmente faria no seu substrato, assim o inibidor e o substrato competem pelo local activo.

Não competitivo os inibidores ligam-se a um sítio alostérico da enzima (sítio A na enzima que não é o ativo). Isso resulta em uma mudança conformacional da proteína, distorcendo o sítio ativo e, portanto, é incapaz de se ligar ao substrato. Desde que o inibidor não competitivo esteja ligado, a enzima permanece inativa.