Responda:
Alguns exemplos de inibidores competitivos e não competitivos podem ser encontrados abaixo.
Explicação:
As enzimas podem ter inibidores competitivos ou não competitivos.
Inibidores Competitivos
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Relenza
Esta é uma droga sintética projetada para tratar indivíduos com o vírus da gripe. A neuraminidase enzimática viral faz com que os virions sejam liberados das células infectadas no corpo após a clivagem de uma proteína de ancoragem. O medicamento Relenza atua como um inibidor competitivo, ligando-se ao sítio ativo da neuraminidase para evitar a clivagem da proteína de ancoragem. Desta forma, os virions não são liberados e o vírus não se espalha.
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Malonato
O malonato e o succinato são ambos aniões de ácidos dicarboxílicos e contêm três e quatro átomos de carbono, respectivamente. Por serem relativamente similares, a molécula do malonato se liga ao sítio ativo da enzima succinato desidrogenase, atuando como um inibidor competitivo. Esta reação pode ser usada para interromper processos metabólicos em organismos perigosos.
Inibidores Não Competitivos
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Cianeto
Este veneno provoca a morte ao interromper a produção de ATP. Em essência, liga-se ao sítio alostérico da enzima citocromo oxidase (uma molécula transportadora que faz parte da cadeia de transporte de elétrons). O cianeto altera a forma do sítio ativo para que a enzima não possa passar os elétrons.
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Penicilina
Este antibiótico liga-se à enzima bacteriana DD-transpeptidase. A enzima normalmente catalisa a formação de ligações peptidoglicanas na sua parede celular. Quando não é competitivamente inibida pela penicilina, a parede celular não será continuamente fortalecida e se romperá.
Jay recebe antibióticos para uma infecção. logo ele se sente melhor, então ele não termina o curso completo de antibióticos. Como isso pode levar ao desenvolvimento de cepas de bactérias resistentes aos antibióticos?
Algumas bactérias são deixadas em seu corpo, que encontrarão maneiras de se tornar resistente ao antibiótico. Jay ainda pode ter algumas das bactérias deixadas em seu corpo. Mesmo que ele esteja se sentindo melhor, isso não significa que a bactéria que o fez sentir-se doente em primeiro lugar tenha desaparecido. As bactérias, se houver, podem encontrar maneiras de contornar o antibiótico, para que as bactérias restantes tentem evoluir para se tornarem resistentes ao antibiótico, e desencadearão uma nova infecção, e desta vez o mesmo antibiótico n
Quais são os inibidores enzimáticos (competitivos e não competitivos)?
Inibir a função das enzimas torna-se inativa ou reduz sua eficiência. Inibidores competitivos são moléculas que são muito semelhantes às enzimas do substrato natural e, portanto, competem pelo sítio ativo. Como resultado, o inibidor liga-se ao sítio ativo e permanece seu, impedindo novas reações. A enzima pode reagir com o inibidor e libertar os produtos como normalmente faria no seu substrato, assim o inibidor e o substrato competem pelo local activo. Os inibidores não competitivos ligam-se a um sítio alostérico da enzima (um sítio na enzima que n&
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